Образцы готовых курсовых, контрольных, дипломных работ, рефератов и задач
ГлавнаяПищевая химия→Аминокислоты и их функции в организме

Данный сайт использует файлы cookie. Продолжая пользоваться сайтом вы соглашаетесь с этим.

Ознакомиться с политикой конфиденциальности


Алфавитный указатель по дисциплинам:

А Б В Г Д Е Ж З И К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Э Ю


Поиск: введите тему контрольной или курсовой работы, условие задачи или тип работы.

На сайте имеется 23987 работ. Воспользуйтесь поиском, чтобы найти нужную вам работу



Вступайте в нашу группу ВКонтакте!




Выполняем нормоконтроль
От вас нужна методичка с требованиями по оформлению работы и сам документ в электронном виде.
Стоимость 10-30 р./страница.
Возможен срочный заказ.
Обращайтесь на нашу страницу ВКонтакте.



Скажи плагиату "НЕТ"!
Повысим оригинальность вашего текста, переписав его своими словами (Рерайт)
Без трюков
Без скрытых символов
Без перекодировок
Пишите на нашу страницу ВКонтакте.
Предоставим отчет об оригинальности
Обращайтесь сейчас!



Аминокислоты и их функции в организме

Описание работы:

Содержание

Введение 3
Аминокислоты. Их свойства 4
Роль аминокислот в организме 8
Заключение 17
Список литературы 18

Аминокислоты отличаются друг от

друга структурой боковых цепей, от которой зависят химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме. Аминокислоты с гидрофобными боковыми группами большей частью локализованы внутри белковых макромолекул, тогда как аминокислоты с полярными боковыми группами располагаются на их поверхности. В составе полярных а-аминокислот имеются функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные) и не способные переходить в ионное состояние (неионогенные). При этом кислые и основные ионогенные группы радикалов, как правило, располагаясь на поверхности молекул белков, принимают участие в ионных (электростатических) взаимодействиях. В роли полярных неионогенных групп в молекулах белков выступают гидроксильные группы серина, треонина и амидные группы глутамина (Глн) и аспарагина (Асн). Эти группы могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы, и принимать участие в образовании водородных связей с другими полярными группировками.

Свойство данной аминокислоты окисляться придает ей защитные и радиопротекторные свойства. В присутствии цистеина снижается интенсивность окислительных процессов в липидах и белках, повышается устойчивость организма к ионизирующим излучениям и стабилизируется качество принимаемых лекарственных препаратов. При участии двух остатков цистеина в полипептидных цепях образуются дисульфидные связи, которые обуславливают биологическую активность или функциональные свойства белков в составе пищи. Особо важную роль дисульфидные связи играют в белках пшеницы, так как они придают клейковине упругие свойства [3].

Примерный внешний вид работы:

Аминокислоты и их функции в организме

Тип работы: Контрольная работа



Похожие работы:

Дисциплина

Название работы

Тип работы

Примечание

Пищевая химия

Белки ячменя. Белки винограда. Изменение белков в технологических процессах. Влияние свойств белков на качество продукции

В ячмене содержание белка может колебаться в пределах 8-11-16%. Из ...
Задание
Пищевая химия

Минеральные вещества сырья и готовой продукции. Изменения минерального состава в технологических процессах бродильных производств

В ячмене содержание белка может колебаться в пределах 8-11-16%. Из ...
Задание
Пищевая химия

Функциональные свойства белков в технологических процессах

Содержание Введение 3 1. Функциональные свойства белков 4 2. Свойства белковых суспензий 8 ...
Контрольная работа
Пищевая химия

Применение ферментов в пищевых технологиях

Содержание Введение…………………………………………………………………………...3 Структура и свойства ферментов…………….…………………………………..4 Промышленные ферментные препараты………………………………………..6 Использование ...
Контрольная работа
Пищевая химия

Жирорастворимые витамины. Характеристика витаминов. Источники жирорастворимых витаминов.

Витамин А (ретинол) - антиксерофтальмический. Изучение начато в 1909 году, ...
Задание